식품 단백질은 신체의 주요 질소 공급원입니다. 질소는 질소 대사의 최종 생성물 형태로 신체에서 배설됩니다. 질소 대사 상태는 질소 균형의 개념이 특징입니다.

질소 균형– 질소가 몸에 들어가는 것과 몸에서 나가는 것의 차이. 질소 균형에는 세 가지 유형이 있습니다: 질소 균형, 양의 질소 균형, 음의 질소 균형

~에 양성 질소 균형질소 섭취가 방출보다 우선합니다. 생리학적 조건 하에서 진정한 양의 질소 균형이 발생합니다(임신, 수유, 유년기). 1세 어린이의 경우 +30%, 4세 - +25%, 청년기+14%. 신장 질환의 경우, 질소 대사의 최종 산물이 체내에 유지되는 위양성 질소 균형이 가능합니다.

~에 음의 질소 균형질소의 방출이 섭취보다 우세합니다. 이 상태는 결핵, 류머티즘, 암과 같은 질병에서 가능합니다. 질소 균형질소 섭취량이 배설량과 동일한 건강한 성인에게 일반적입니다.

질소 대사가 특징입니다. 마모 계수,이는 단백질이 완전히 결핍된 상태에서 신체에서 손실되는 단백질의 양으로 이해됩니다. 성인의 경우 53mg/kg(또는 24g/일)입니다. 신생아의 경우 마모율은 120mg/kg으로 더 높습니다. 질소 균형은 단백질 영양으로 보장됩니다.

단백질 다이어트특정 양적 및 질적 기준이 특징입니다.

단백질 영양의 정량적 기준

단백질 최소-모든 에너지 비용이 탄수화물과 지방에 의해 제공되는 경우 질소 균형을 보장하는 단백질의 양. 하루 40~45g입니다. 최소한의 단백질을 장기간 사용하면 면역 과정, 조혈 과정 및 생식 기관이 손상됩니다. 그러므로 어른들에게는 꼭 필요한 단백질 최적 - 건강을 해치지 않으면서 모든 기능의 성능을 보장하는 단백질의 양. 하루 100~120g입니다.

어린이들을위한현재 소비율은 감소 방향으로 개정되고 있습니다. 신생아의 경우 단백질 필요량은 약 2g/kg이며, 1년 말에는 자연 먹이를 먹으면 1g/일로 감소하고, 인공 먹이를 먹으면 1.5~2g/일로 유지됩니다.

단백질 영양의 질적 기준

신체에 더 가치 있는 단백질은 다음 요구 사항을 충족해야 합니다.

• 모든 필수 아미노산 세트(발린, 류신, 이소류신, 트레오닌, 메티오닌, 라이신, 아르기닌, 히스티딘, 트립토판, 페닐알라닌)를 함유하고 있습니다.
• 아미노산 간의 비율은 조직 단백질의 비율과 가까워야 합니다.
• 잘 소화됨 위장관

이러한 요구 사항은 동물성 단백질이 가장 잘 충족됩니다. 신생아의 경우 모든 단백질이 완전 단백질(모유 단백질)이어야 합니다. 3~4세에는 약 70~75%가 완전 단백질이어야 합니다. 성인의 경우 점유율은 약 50%여야 합니다.

생리학적 최소 단백질

1. 작은 의학 백과사전. -M.: 의학 백과사전. 1991-96 2. 응급처치. -M.: 위대한 러시아 백과사전. 1994 3. 의학용어 백과사전. - 중.: 소련 백과사전. - 1982년부터 1984년까지.

다른 사전에 "생리적 최소 단백질"이 무엇인지 확인하십시오.

최소 질소를 참조하세요... 대형 의학사전

대형 의학사전

- (동의어 생리학적 최소 단백질) 음식에 첨가되어 질소 균형이 유지되는 최소량의 단백질... 의학백과사전

말살- (lat. obliteratio destroy), 주어진 공동 형성의 벽에서 나오는 조직의 증식을 통해 특정 공동 또는 루멘의 폐쇄, 파괴를 지정하는 데 사용되는 용어입니다. 지정된 성장이 더 자주 발생합니다... ...

Marburg의 Old Botanical Garden에 있는 나무의 일반적인 모습(... Wikipedia

이 용어에는 다른 의미도 있습니다. 노화를 참조하세요. 늙은 여자. 앤 파우더(Ann Powder)는 1917년 4월 8일 110세 생일을 맞았습니다. 주름지고 건조한 피부는 인간 노화의 전형적인 징후입니다. Wikipedia

이 용어에는 다른 의미도 있습니다. 노화를 참조하세요. 인간의 노화는 다른 유기체의 노화와 마찬가지로 인체의 일부와 시스템이 점진적으로 저하되는 생물학적 과정이며 이 과정의 결과입니다. 그렇다면 어떻게... ... 위키피디아

수막염- – 뇌와 척수 막의 염증, 일반적으로 감염성 기원입니다. 뇌수막염은 병인(세균성, 바이러스성, 진균성 등), 염증 과정의 성격(화농성, 장액성), 경과(급성,...)에 따라 분류됩니다. 심리학 및 교육학 백과사전

어린이들- 어린이들. 내용: I. 개념의 정의. R 동안 신체의 변화. R의 원인.................................................. .......... 109 II. 생리학적 R의 임상과정. 132 Sh. 역학 R. ................. 152 IV. R 유지................... 169V … 위대한 의학백과사전

이 글은 위키화되어야 합니다. 기사 형식 규칙에 따라 형식을 지정해 주세요. 다발성 경화증 ... Wikipedia

단백질 최소량은 체내 질소 균형을 유지할 수 있는 최소량의 단백질입니다(질소는 모든 아미노산과 단백질의 일부이기 때문에 모든 생명체에게 매우 중요한 요소입니다). 8~10일 동안 금식하면 체내에서 일정한 양의 단백질(약 23.2g(체중 70kg인 사람의 경우))이 분해되는 것으로 확인되었습니다. 그러나 이것이 음식에서 같은 양의 단백질을 섭취한다고 해서 특히 스포츠를 할 때 이 영양 성분에 대한 우리 몸의 요구를 완전히 충족시킬 수 있다는 의미는 아닙니다. 단백질 최소량은 기본적인 생리학적 과정을 적절한 수준으로만 유지할 수 있으며 심지어 매우 짧은 시간 동안에도 가능합니다.

최적의 단백질은 질소 화합물에 대한 사람의 요구를 완전히 충족시켜 신체 활동 후 회복되는 근육에 필요한 구성 요소를 제공하고 신체의 고성능을 유지하며 충분한 수준의 저항 형성에 기여하는 식품 내 단백질의 양입니다. 전염병에. 성인 여성의 신체에 최적인 단백질은 하루 약 90~100g이며, 정기적으로 강렬한 운동을 하면 하루에 최대 130~140g 이상으로 크게 증가할 수 있습니다. 신체 운동을 할 때 하루에 최적의 단백질을 섭취하려면 체중 1kg당 평균 1.5g 이상의 단백질을 섭취해야 하는 것으로 알려져 있습니다. 그러나 스포츠를 할 때 가장 강도 높은 훈련 방식을 사용하더라도 단백질의 양은 체중 1kg당 2~2.5g을 초과해서는 안 됩니다. 순전히 건강 개선 목적으로 스포츠 클럽이나 피트니스 클럽을 방문하는 경우 식단의 최적 단백질 함량은 신체가 체중 1kg당 1.5~1.7g의 단백질을 섭취하도록 하는 양으로 간주되어야 합니다.

그러나 스포츠를 할 때 단백질 최소량과 최적의 단백질을 준수하는 것이 좋은 영양의 유일한 조건은 아니며 활동적인 훈련 후 신체의 회복 과정을 보장합니다. 사실은 식품 단백질이 크게 다를 수 있다는 것입니다. 영양가. 예를 들어, 동물성 단백질은 아미노산 구성 측면에서 인체에 최적입니다. 여기에는 스포츠 중 근육 조직의 성장과 빠른 회복에 필요한 모든 필수 아미노산이 포함되어 있습니다. 식물성 식품에 함유된 단백질에는 필수 아미노산이 매우 소량 포함되어 있거나 필수 아미노산 중 일부가 전혀 없는 것이 특징입니다. 따라서 스포츠를 할 때 최적의 식단은 반드시 육류 및 유제품, 계란 및 생선을 포함하는 식단이 될 것입니다.

강의 번호 1. 위장관에서 단백질 소화. 질소 균형. 영양의 단백질 표준.

강의 개요:

1. 단백질의 생물학적 역할.

2. 질소 균형과 그 형태.

3. 영양의 단백질 표준(마모율, 단백질 최소 및 단백질 최적). 식이 단백질의 완전성에 대한 기준.

4. 위장관에서 단백질 소화. 위액, 췌장액, 장액의 효소의 특성. 단백질 소화에서 염산의 역할. 단백질 분해 효소의 활성화 메커니즘.

5. 위장 호르몬(구조, 생물학적 역할).

6. 대장에서 단백질이 분해되는 과정. 단백질 분해로 인한 독성 생성물의 중화. 인디카나 교육. 소변 내 인디칸 측정을 위한 반응, CDZ.

단백질의 생물학적 역할.

단백질은 플라스틱(구조), 촉매, 보호, 수송, 규제, 에너지 기능을 수행합니다.

질소 균형과 그 형태.

질소 균형(AB)은 음식과 함께 체내로 유입되는 총 질소와 소변을 통해 체내에서 배설되는 총 질소의 차이입니다. AB의 형태: 1) 질소 균형(N 음식 = N 소변 + 대변); 2) 양성 질소 균형(N 음식 ˃ N 소변 + 대변); 3) 부정적인 A.B. (N 음식 ˂ N 소변 + 대변).

영양의 단백질 표준(마모 계수, 단백질 최소 및 단백질 최적). 식이 단백질의 완전성에 대한 기준.

단백질은 20개의 단백질 생성 아미노산으로 구성됩니다.

필수 아미노산은 인간의 조직에서 합성될 수 없으며 매일 음식을 통해 신체에 공급되어야 합니다. 여기에는 발린, 류신, 이소류신, 메티오닌, 트레오닌, 라이신, 트립토판, 페닐알라닌이 포함됩니다.

부분 필수 아미노산(아르기닌 및 히스티딘)은 인체에서 합성될 수 있지만 인체 내에서 합성될 수는 없습니다. 일일 요구량, 특히 어린 시절에.

비필수 아미노산은 대사 중간체로부터 인체 내에서 합성될 수 있습니다.

식품 단백질의 유용성에 대한 기준: 1) 생물학적 가치 - 이것은 아미노산 조성과 개별 아미노산의 비율입니다. 2) 위장관에서 단백질의 소화율.

완전 단백질은 모든 필수 아미노산을 최적의 비율로 함유하고 있으며 위장 효소에 의해 쉽게 가수분해됩니다. 계란과 우유 단백질은 생물학적 가치가 가장 높습니다. 또한 소화하기 쉽습니다. 식물성 단백질 중에서는 콩 단백질이 1위를 차지합니다.

마모율은 매일 최종 제품으로 분해되는 내인성 단백질의 양입니다. 평균은 하루에 질소 3.7g, 단백질은 23g입니다.

생리학적 단백질 최소량은 휴식 시 질소 균형을 유지할 수 있는 식품 내 단백질의 양입니다. 건강한 성인의 경우 – 하루 40-50g.

최적의 단백질은 완전한 필수 활동을 지원하는 식품 내 단백질의 양입니다. 건강한 성인의 경우 하루 80~100g(체중 kg당 1.5g)입니다.

위장관에서 단백질 소화. 위액, 췌장액, 장액의 효소의 특성. 단백질 소화에서 염산의 역할. 단백질 분해 효소의 활성화 메커니즘.

위장관에서 단백질의 분해는 가수분해 방식으로 발생합니다. 효소를 프로테아제 또는 펩티다아제라고 합니다. 단백질 가수분해 과정을 단백질분해라고 합니다. 위장관 펩티다제는 2개의 그룹으로 나누어집니다:

1) 엔도펩티다제 - 내부 펩티드 결합의 가수분해를 촉매합니다. 여기에는 효소가 포함됩니다: 펩신(위액), 트립신 및 키모트립신(췌장액):

2) 엑소펩티다제 - 말단 펩티드 결합의 가수분해를 촉매합니다. 여기에는 효소가 포함됩니다: 카르복시펩티다제(췌장액), 아미노펩티다제, 트리펩티다제 및 디펩티다제(장액).

단백질 분해 효소전구효소(비활성 형태)의 형태로 합성되어 장 내강으로 분비됩니다. 활성화는 제한된 단백질 분해, 즉 억제제 펩타이드의 절단을 통해 발생합니다. 단백질의 FA로의 가수분해: 점차적으로 단백질 → 펩타이드 → 아미노산으로 진행됩니다.

염산의 역할: 펩신을 활성화하고, 산성도(1.5-2)를 생성하고, 단백질을 변성시키며, 살균 효과가 있습니다.

유리 아미노산의 혈액 내 흡수는 특수 담체 단백질의 참여로 능동 수송을 통해 발생합니다.

질소 균형 질소 균형.

나머지 아미노산은 세포 내에서 쉽게 합성되므로 비필수 아미노산이라고 합니다. 여기에는 글리신, 아스파르트산, 아스파라긴, 글루탐산, 글루타민, 세린, 프롤린, 알라닌이 포함됩니다.

그러나 단백질이 없는 영양은 신체의 죽음으로 끝납니다. 식단에서 하나의 필수 아미노산이라도 제외하면 다른 아미노산의 불완전한 흡수로 이어지며 음의 질소 균형, 피로, 성장 둔화 및 신경계 기능 장애가 동반됩니다.

단백질이 없는 식단을 섭취하면 하루에 4g의 질소가 방출되며 이는 25g의 단백질(WEAR RATIO)입니다.

생리학적 단백질 최소량 - 질소 균형을 유지하는 데 필요한 식품 내 단백질의 최소량은 하루 30-50g입니다.

위장관에서 단백질의 소화. 위 펩티다제의 특성, HOLARIC ACID의 형성 및 역할.

안에 식료품유리 아미노산의 함량은 매우 낮습니다. 이들 중 대다수는 프로테아제 효소의 작용으로 위장관에서 가수분해되는 단백질의 일부입니다. 이들 효소의 기질 특이성은 각각의 효소가 최고 속도특정 아미노산에 의해 형성된 펩타이드 결합을 분해합니다. 단백질 분자 내부의 펩타이드 결합을 가수분해하는 프로테아제는 엔도펩티다제 그룹에 속합니다. 엑소펩티다제 그룹에 속하는 효소는 말단 아미노산에 의해 형성된 펩티드 결합을 가수분해합니다. 모든 위장관 프로테아제의 영향으로 식품 단백질은 개별 아미노산으로 분해되어 조직 세포로 들어갑니다.

염산의 형성과 역할

위의 주요 소화 기능은 단백질의 소화를 시작하는 것입니다. 염산은 이 과정에서 중요한 역할을 합니다. 위장에 들어가는 단백질은 분비를 자극합니다. 히스타민그리고 단백질 호르몬 그룹 - 가스트리노프, 이는 차례로 HCI와 전구효소인 펩시노겐의 분비를 유발합니다. HCI는 위선의 벽세포에서 형성됩니다.

H +의 공급원은 탄산 탈수 효소 효소의 작용으로 혈액에서 확산되는 CO 2와 H 2 O로 인해 위의 벽 세포에서 형성되는 H 2 CO 3입니다.

H 2 CO 3의 해리는 중탄산염의 형성으로 이어지며, 이는 특수 단백질의 참여로 혈장으로 방출됩니다. C1 이온은 염화물 채널을 통해 위의 내강으로 들어갑니다.

pH는 1.0-2.0으로 떨어집니다.

HCl의 영향으로 열처리되지 않은 식품 단백질이 변성되어 프로테아제에 대한 펩타이드 결합의 가용성이 증가합니다. Hcl은 살균 효과가 있으며 병원성 박테리아가 장으로 들어가는 것을 방지합니다. 또한 염산은 펩시노겐을 활성화하고 펩신의 작용을 위한 최적의 pH를 생성합니다.

펩시노겐은 단일 폴리펩티드 사슬로 구성된 단백질입니다. HCl의 영향으로 활성화 과정에서 부분적인 단백질 분해의 결과로 아미노산 잔기가 존재하는 거의 모든 양전하 아미노산을 포함하는 펩시노겐 분자의 N 말단에서 절단됩니다. 펩시노겐에서. 따라서 음전하를 띤 아미노산은 활성 펩신에서 우세하며, 이는 분자의 구조적 재배열과 활성 중심의 형성에 관여합니다. HCl의 영향으로 형성된 활성 펩신 분자는 나머지 펩시노겐 분자를 빠르게 활성화합니다(자가촉매작용). 펩신은 주로 방향족 아미노산(페닐알라닌, 트립토판, 티로신)에 의해 형성된 단백질의 펩타이드 결합을 가수분해합니다. 펩신은 엔도펩티다제이므로 그 작용의 결과로 위에서 더 짧은 펩타이드가 형성되지만 유리 아미노산은 형성되지 않습니다.

유아의 위장에는 효소가 있습니다. 레닌(키모신)은 우유를 응고시키는 원인이 됩니다. 성인의 위장에는 레닌이 없으며 HCl과 펩신의 영향으로 우유가 응고됩니다.

또 다른 프로테아제 - 가스트리신. 3가지 효소(펩신, 레닌, 가스트릭스신)는 모두 기본 구조가 유사합니다.

케토제닉 및 글리코제닉 아미노산. 보충작용 반응, 필수 아미노산의 합성(예).

아미노 이화작용은 형성으로 감소됩니다. 피루브산, 아세틸-CoA, α -케토글루타레이트, 숙시닐-CoA, 푸마르산염, 옥살로아세트산 글리코겐성 아미노산- 피루브산과 TCA 회로의 중간 생성물로 전환되어 최종적으로 옥살로아세트산을 형성하고 포도당 신생 과정에 사용될 수 있습니다.

케톤생성이화작용 과정에서 아미노산은 아세토아세트산(Lys, Leu) 또는 아세틸-CoA(Leu)로 전환되어 케톤체 합성에 사용될 수 있습니다.

당케톤생성아미노산은 포도당 합성과 케톤체 합성에 모두 사용됩니다. 이화 과정에서 구연산염 회로의 특정 대사 산물과 아세토아세트산 (Tri, Fen, Tyr) 또는 아세틸-CoA라는 두 가지 생성물이 형성되기 때문입니다. (일).

보충 반응 - 질소가 없는 아미노산 잔기는 생물학적 활성 물질의 합성에 소비되는 일반 이화 경로의 대사 산물의 양을 보충하는 데 사용됩니다.

이 반응을 촉매하는 피루브산 카르복실라제(보조효소-비오틴) 효소는 간과 근육에서 발견됩니다.

2. 아미노산 → 글루타메이트 → α-케토글루타레이트

글루타메이트 탈수소효소 또는 아미노전이효소의 영향을 받습니다.

3.

프로피오닐-CoA와 숙시닐-CoA는 홀수의 탄소 원자를 가진 고급 지방산이 분해되는 동안에도 형성될 수 있습니다.

4. 아미노산 → 푸마르산염

5. 아미노산 → 옥살로아세트산

반응 2, 3은 피루베이트 카르복실라제가 없는 모든 조직(간 및 근육 제외)에서 발생합니다.

Ⅶ. 필수 아미노산의 생합성

인체에서는 Ala, Asp, Asn, Ser, Gly, Glu, Gln, Pro 등 8가지 비필수 아미노산의 합성이 가능합니다. 이 아미노산의 탄소 골격은 포도당으로 구성됩니다. α-아미노 그룹은 아미노기 전이 반응의 결과로 상응하는 α-케토산에 도입됩니다. 만능 기부자 α -아미노기는 글루타메이트 역할을 합니다.

아미노산은 포도당에서 형성된 α-케토산의 아미노기 전이에 의해 합성됩니다.

글루타메이트또한 글루타메이트 탈수소효소에 의한 α-케토글루타레이트의 환원성 아민화 중에 형성됩니다.

전달: 공정 계획, 효소, 바이오롤. ALATE와 ASAT의 바이오롤과 혈액 혈청에서의 결정에 대한 임상적 의의.

아미노전이는 α-아미노기를 아미노산에서 α-케토산으로 이동시켜 새로운 케토산과 새로운 아미노산을 형성하는 반응입니다. 트랜스아미네이션 과정은 쉽게 되돌릴 수 있습니다.

반응은 아미노트랜스퍼라제 효소에 의해 촉매되며, 그 조효소는 피리독살 인산염(PP)입니다.

아미노전이효소는 진핵세포의 세포질과 미토콘드리아 모두에서 발견됩니다. 기질 특이성이 다른 10개 이상의 아미노트랜스퍼라제가 인간 세포에서 발견되었습니다. 거의 모든 아미노산은 아미노기 전이 반응을 겪을 수 있습니다. 라이신, 트레오닌 및 프롤린을 제외하고.

• 첫 번째 단계에서는 첫 번째 기질의 아미노 그룹(일명)이 알디민 결합을 사용하여 효소의 활성 중심에 있는 피리독살 인산염에 추가됩니다. 효소-피리독사민 인산염 복합체와 케토산이 형성됩니다(첫 번째 반응 생성물). 이 과정에는 2개의 Schiff 염기가 중간에 형성되는 과정이 포함됩니다.
• 두 번째 단계에서는 효소-피리독사민 인산염 복합체가 케토산과 결합하고 2개의 쉬프 염기의 중간 형성을 통해 아미노기를 케토산으로 전달합니다. 결과적으로 효소는 원래의 형태로 돌아가고 반응의 두 번째 생성물인 새로운 아미노산이 형성됩니다. 피리독살 인산염의 알데히드기가 기질의 아미노기에 의해 채워지지 않으면 효소의 활성 부위에서 라이신 라디칼의 ε-아미노기와 함께 쉬프 염기를 형성합니다.

대부분의 경우 아미노기 전이 반응에는 아미노산이 포함되며, 조직 내 함량은 다른 것보다 훨씬 높습니다. 글루타메이트, 알라닌, 아스파테이트및 그에 상응하는 케토산 - α -케토글루타레이트, 피루브산 및 옥살로아세트산.주요 아미노기 기증자는 글루타메이트입니다.

대부분의 포유류 조직에 가장 풍부한 효소는 다음과 같습니다. ALT(AlAT)는 알라닌과 α-케토글루타레이트 사이의 아미노전이 반응을 촉매합니다. 이 효소는 많은 기관 세포의 세포질에 국한되어 있지만 간과 심장 근육 세포에서 가장 많은 양이 발견됩니다. ACT는 아에파르테이트와 α-케토글루타레이트 사이의 아민화 반응을 촉매합니다. 옥살아세트산과 글루타메이트가 생성됩니다. 가장 많은 양은 심장 근육과 간 세포에서 발견됩니다. 이들 효소의 장기 특이성.

일반적으로 혈액 내 이러한 효소의 활성은 5~40U/l입니다. 해당 기관의 세포가 손상되면 효소가 혈액으로 방출되어 활동이 급격히 증가합니다. AST와 ALT는 간, 심장, 골격근 세포에서 가장 활동적이므로 이들 기관의 질병을 진단하는 데 사용됩니다. 심장 근육 세포에서는 AST의 양이 ALT의 양을 크게 초과하고 간에서는 그 반대입니다. 따라서 혈청 내 두 효소의 활성을 동시에 측정하는 것이 특히 유익합니다. AST/ALT 활동의 비율을 이라고 합니다. "드 리티스 계수".일반적으로 이 계수는 1.33±0.42입니다. 심근경색이 발생하면 혈액 내 AST 활성이 8~10배, ALT 활성이 2.0배 증가합니다.

간염이 있으면 혈청 내 ALT 활성이 약 8~10배, AST는 2~4배 증가합니다.

멜라닌 합성.

멜라닌의 종류

메티오닌 활성화 반응

메티오닌의 활성 형태는 아데노신 분자에 메티오닌이 첨가되어 형성된 아미노산의 설포늄 형태인 S-아데노실메티오닌(SAM)입니다. 아데노신은 ATP의 가수분해에 의해 형성됩니다.

이 반응은 모든 세포 유형에 존재하는 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제 효소에 의해 촉매됩니다. SAM의 구조(-S + -CH 3)는 불안정한 그룹으로, 이는 메틸 그룹(따라서 "활성 메티오닌"이라는 용어)의 높은 활성을 결정합니다. 이 반응은 ATP의 인산염 잔기 3개를 모두 방출하는 유일한 알려진 반응으로 보이기 때문에 생물학적 시스템에서 독특합니다. SAM에서 메틸기가 절단되어 수용체 화합물로 전달되는 것은 메틸트랜스퍼라제 효소에 의해 촉매됩니다. SAM은 반응 중에 S-아데노실호모시스테인(SAT)으로 전환됩니다.

크레아틴 합성

크레아틴은 근육에서 고에너지 화합물인 크레아틴 인산염을 형성하는 데 필요합니다. 크레아틴 합성은 아르기닌, 글리신, 메티오닌의 3가지 아미노산이 참여하여 2단계로 진행됩니다. 신장에서구아니딘 아세테이트는 글리신 아미디노트랜스퍼라제의 작용에 의해 형성됩니다. 그런 다음 구아니딘 아세테이트가 운반됩니다. 간으로메틸화 반응이 일어나는 곳.

트랜스메틸화 반응은 다음 용도로도 사용됩니다.

• 노르에피네프린으로부터 아드레날린 합성;
• 카르노신으로부터 안세린의 합성;
• 뉴클레오티드 등의 질소 염기의 메틸화;
• 대사산물(호르몬, 매개체 등)의 불활성화 및 약물을 포함한 이물질의 중화.

생체 아민의 불활성화도 발생합니다.

메틸트랜스퍼라제의 작용으로 SAM이 참여하는 메틸화. 이러한 방식으로 다양한 생체 아민이 비활성화될 수 있지만 대부분 가스타민과 아드레날린이 비활성화됩니다. 따라서 아드레날린의 비활성화는 오르토 위치에 있는 수산기의 메틸화에 의해 발생합니다.

암모니아 독성. 그것의 형성과 파괴.

조직 내 아미노산의 이화작용은 하루 ~100g의 속도로 지속적으로 발생합니다. 이 경우 아미노산의 탈아미노화로 인해 다량의 암모니아가 방출됩니다. 많이 더 적은 양이는 생체 아민과 뉴클레오티드의 탈아미노화 과정에서 형성됩니다. 암모니아의 일부는 박테리아가 식품 단백질(장 내 썩어가는 단백질)에 작용하여 장에서 형성되어 문맥의 혈액으로 들어갑니다. 문맥 혈액의 암모니아 농도는 일반 혈류보다 상당히 높습니다. 다량의 암모니아가 간에 유지되어 혈액 내 암모니아 수치를 낮게 유지합니다. 혈액 내 정상적인 암모니아 농도는 0.4~0.7mg/l(또는 25~40μmol/l)를 초과하는 경우가 거의 없습니다.

암모니아는 독성 화합물입니다. 농도가 약간 증가해도 신체, 특히 중추 신경계에 악영향을 미칩니다. 따라서 뇌의 암모니아 농도가 0.6mmol로 증가하면 발작이 발생합니다. 고암모니아혈증의 증상으로는 떨림, 불분명한 언어, 메스꺼움, 구토, 현기증, 발작, 의식 상실 등이 있습니다. 심한 경우에는 혼수상태가 발생하여 치명적입니다. 암모니아가 뇌와 신체 전체에 미치는 독성 효과의 메커니즘은 분명히 여러 기능 시스템에 미치는 영향과 관련되어 있습니다.

• 암모니아는 막을 통해 세포 안으로 쉽게 침투하고 미토콘드리아에서는 글루타메이트 탈수소효소에 의해 촉매되는 반응을 글루타메이트 형성 방향으로 전환시킵니다.

α-케토글루타레이트 + NADH + H + + NH 3 → 글루타메이트 + NAD + .

α-케토글루타레이트 농도 감소는 다음을 유발합니다.

· 아미노산 대사(아미노산 교환 반응)를 억제하고 결과적으로 아미노산으로부터 신경 전달 물질(아세틸콜린, 도파민 등)의 합성을 억제합니다.

· TCA 사이클 속도 감소로 인한 저에너지 상태.

α-케토글루타레이트가 부족하면 TCA 회로의 대사산물 농도가 감소하여 피루브산에서 옥살로아세트산 합성 반응이 가속화되고 CO 2의 집중적 소비가 동반됩니다. 고암모니아혈증 동안 이산화탄소의 생산과 소비 증가는 특히 뇌 세포의 특징입니다. 혈액 내 암모니아 농도가 증가하면 pH가 알칼리성 쪽으로 이동합니다(알칼리증 유발). 이는 차례로 산소에 대한 헤모글로빈의 친화력을 증가시켜 조직 저산소증, CO 2 축적 및 주로 뇌에 영향을 미치는 저에너지 상태를 유발합니다. 고농도의 암모니아는 신경 조직의 글루타메이트에서 글루타민 합성을 자극합니다(글루타민 합성효소의 참여로).

글루타메이트 + NH 3 + ATP → 글루타민 + ADP + H 3 P0 4.

· 신경아교세포에 글루타민이 축적되면 삼투압이 증가하고 성상교세포가 고농도로 부풀어 오르면 뇌부종이 발생할 수 있습니다. 글루타메이트 농도가 감소하면 아미노산과 신경전달물질의 교환, 특히 합성이 중단됩니다. 주요 억제 전달물질인 γ-아미노부티르산(GABA). GABA 및 기타 중재자가 부족하여 신경 충격, 경련이 발생합니다. NH 4 + 이온은 실제로 세포질막과 미토콘드리아막을 관통하지 않습니다. 혈액 내 과도한 암모늄 이온은 1가 양이온 Na + 및 K +의 막 통과 수송을 방해하여 이온 채널을 놓고 경쟁할 수 있으며 이는 신경 자극 전도에도 영향을 미칩니다.

조직에서 높은 강도의 아미노산 탈아미노화 과정과 혈액 내 매우 낮은 수준의 암모니아는 암모니아가 세포에서 활발하게 결합하여 소변을 통해 체내에서 배설되는 무독성 화합물을 형성한다는 것을 나타냅니다. 이러한 반응은 암모니아 중화 반응으로 간주될 수 있습니다. 이러한 반응의 여러 유형이 다양한 조직과 기관에서 발견되었습니다. 신체의 모든 조직에서 발생하는 암모니아 결합의 주요 반응은 1.) 글루타민 합성효소의 작용으로 글루타민이 합성되는 것입니다.

글루타민 합성효소는 세포 미토콘드리아에 국한되어 있으며 효소가 기능하려면 보조인자(Mg 2+ 이온)가 필요합니다. 글루타민 합성효소는 아미노산 대사의 주요 조절 효소 중 하나이며 AMP, 포도당-6-인산, Gly, Ala 및 His에 의해 알로스테릭하게 억제됩니다.

장 세포에서글루타미나제 효소의 작용으로 아미드 질소의 가수분해 방출이 암모니아 형태로 발생합니다.

반응에서 형성된 글루타메이트는 피루브산과 함께 아미노전이 과정을 거칩니다. 글루탐산의 oc-아미노 그룹은 알라닌으로 옮겨집니다:

글루타민은 체내 질소의 주요 기증자입니다.글루타민의 아미드 질소는 퓨린과 피리미딘 뉴클레오티드, 아스파라긴, 아미노당 및 기타 화합물의 합성에 사용됩니다.

혈액 혈청 내 요소 측정을 위한 정량 방법

생물학적 체액에서 M.은 가스 측정법, 등분자량의 유색 생성물을 형성하는 다양한 물질과 M.의 반응을 기반으로 한 직접 광도 측정 방법 및 주로 효소 우레아제를 사용하는 효소 방법을 사용하여 결정됩니다. 가스 계량 방법은 알칼리성 환경 NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O에서 차아브롬산나트륨을 사용한 M.의 산화를 기반으로 합니다. 질소 가스의 양은 특수 장치를 사용하여 측정됩니다. , 대부분 보로딘 장치입니다. 그러나 이 방법은 특이도와 정확도가 낮다. 가장 일반적인 광도 측정 방법은 금속과 디아세틸 모노옥심의 반응(페론 반응)을 기반으로 하는 방법입니다.

혈청 및 소변 내 요소를 측정하기 위해 산성 환경에서 티오세미카르바지드 및 철염이 존재하는 경우 요소와 디아세틸 모노옥심의 반응을 기반으로 하는 통합 방법이 사용됩니다. M.을 결정하는 또 다른 통합 방법은 우레아제 방법입니다: NH 2 -CO-NH 2 → 우레아제 NH 3 +CO 2. 방출된 암모니아는 차아염소산나트륨 및 페놀과 함께 인도페놀을 형성합니다. 파란색. 색상 강도는 테스트 샘플의 M 함량에 비례합니다. 우레아제 반응은 매우 구체적이며 테스트를 위해 20개의 샘플만 채취합니다. μl NaCl 용액(0.154 M)으로 1:9 비율로 희석된 혈청. 때로는 페놀 대신 살리실산 나트륨이 사용됩니다. 혈청은 다음과 같이 희석됩니다 : 10 μl혈청 0.1 추가 밀리리터물 또는 NaCl(0.154M). 두 경우 모두 효소 반응은 15 및 3-3 1/2의 경우 37°에서 진행됩니다. 분각기.

분자 내에서 수소 원자가 산 라디칼로 대체된 M.의 파생물을 우레이드라고 합니다. 많은 우레이드와 할로겐 치환 유도체 중 일부는 의학에서 다음과 같이 사용됩니다. 약. 우레이드는 예를 들어 바르비투르산(말로닐우레아), 알록산(메속살릴 우레아)의 염; 헤테로사이클릭 우레이드는 요산이다. .

헴 붕괴의 일반적인 계획. "직접" 및 "간접" 빌리루빈, 그 정의의 임상적 중요성.

헴(헴 산소화효소) - 빌리버딘(빌리버딘 환원효소) - 빌리루빈(UDP-글루쿠라닐트랜스퍼라제) - 빌리루빈 모노글루쿠로나이드(UD-글루쿠로닐트랜스퍼라제) - 빌리루빈 디글루쿠로니드

정상적인 조건에서 혈장 내 총 빌리루빈 농도는 0.3-1mg/dl(1.7-17μmol/l)이며, 총 빌리루빈의 75%는 비포합 형태(간접 빌리루빈)입니다. 임상적으로 결합 빌리루빈은 수용성이며 디아조 시약과 빠르게 반응하여 분홍색 화합물을 형성할 수 있기 때문에 직접 빌리루빈이라고 합니다. 이것이 직접 반데르베르그 반응입니다. 비포합 빌리루빈은 소수성이므로 알부민과 복합된 혈장에서 발견되며 에탄올과 같은 유기 용매가 첨가되어 알부민을 침전시킬 때까지 디아조 시약과 반응하지 않습니다. 단백질 침전 후에만 아조 염료와 반응하는 비결합 일리루빈을 간접 빌리루빈이라고 합니다.

간세포 병리 환자의 경우 결합 빌리루빈 농도의 장기간 증가가 동반되며 혈액에서 세 번째 형태의 혈장 빌리루빈이 발견됩니다. 이 형태의 빌리루빈은 알부민과 공유 결합되어 있으므로 일반적인 방법으로는 분리할 수 없습니다. 어떤 경우에는 혈액 내 총 빌리루빈 함량의 최대 90%가 이 형태로 존재할 수 있습니다.

헤모글로빈 헴 검출 방법: 물리적(헤모글로빈 및 그 파생물의 스펙트럼 분석); 물리적 및 화학적(헤민 수화물 결정 획득).

헤모글로빈 및 그 유도체의 스펙트럼 분석. 산소헤모글로빈 용액을 검사할 때 분광학적 방법을 사용하면 프라운호퍼 선 D와 E 사이의 스펙트럼의 황록색 부분에서 두 개의 전신 흡수 밴드가 나타납니다. 환원 헤모글로빈은 스펙트럼의 동일한 부분에서 단 하나의 넓은 밴드를 가집니다. 헤모글로빈과 산소헤모글로빈에 의한 방사선 흡수의 차이는 혈액의 산소 포화도를 연구하는 방법의 기초가 되었습니다. 산소 측정법.

탄수화물 헤모글로빈은 스펙트럼상 산소헤모글로빈에 가깝지만 환원 물질을 첨가하면 카르베모글로빈에 두 개의 흡수 밴드가 나타납니다. 메트헤모글로빈의 스펙트럼은 스펙트럼의 빨간색과 노란색 부분 경계의 왼쪽에 하나의 좁은 흡수 띠, 노란색과 녹색 영역의 경계에 있는 두 번째 좁은 흡수 띠, 마지막으로 스펙트럼의 세 번째 넓은 띠가 특징입니다. 스펙트럼의 녹색 부분

헤민 또는 헤마틴 염산염의 결정. 얼룩의 표면을 유리 슬라이드에 긁어내고 몇 개의 알갱이를 분쇄합니다. 여기에 식염 1-2알과 얼음 식초 2-3방울을 첨가합니다. 커버 슬립으로 모든 것을 덮고 끓이지 않도록 조심스럽게 가열하십시오. 혈액의 존재는 마름모꼴 정제 형태의 갈색-노란색 미세 결정의 출현으로 입증됩니다. 결정이 제대로 형성되지 않으면 대마씨처럼 보입니다. 헤민 결정을 얻는 것은 확실히 테스트 개체에 혈액이 존재한다는 것을 증명합니다. 부정적인 테스트 결과는 중요하지 않습니다. 지방과 녹으로 인해 헤민 결정을 얻기가 어렵습니다.

반응성 산소 종: 과산화물 음이온, 과산화수소, 하이드록실 라디칼, 과산화질소. 그들의 형성, 독성의 원인. ROS의 생리학적 역할.

CPE에서는 세포로 유입되는 O2의 약 90%가 흡수됩니다. 나머지 O 2 는 다른 ORP에 사용됩니다. O2를 사용하는 ORR에 관여하는 효소는 산화효소와 산화효소의 두 그룹으로 나뉩니다.

산화제는 전자 수용체로만 분자 산소를 사용하여 이를 H 2 O 또는 H 2 O 2로 감소시킵니다.

산소화효소는 생성된 반응 생성물에 1개(모노옥시게나제) 또는 2개(디옥시게나제) 산소 원자를 포함합니다.

이러한 반응은 ATP 합성을 동반하지는 않지만 아미노산 대사의 많은 특정 반응에 필요합니다.), 합성 담즙산및 스테로이드), 간 내 이물질의 중화 반응

분자 산소와 관련된 대부분의 반응에서는 각 단계에서 하나의 전자가 전달되면서 단계적으로 환원이 발생합니다. 단일 전자 전달 중에 중간의 반응성이 높은 산소 종이 형성됩니다.

흥분되지 않은 상태에서 산소는 독성이 없습니다. 독성 형태의 산소 형성은 분자 구조의 특성과 관련이 있습니다. O 2에는 서로 다른 궤도에 위치한 2개의 짝을 이루지 않은 전자가 포함되어 있습니다. 각 오비탈은 전자를 하나 더 받아들일 수 있습니다.

O2의 완전한 환원은 4개의 단일 전자 전이의 결과로 발생합니다.

과산화물, 과산화물 및 수산기 라디칼은 활성 산화제로서 많은 사람들에게 심각한 위험을 초래합니다. 구조적 구성 요소세포

활성 산소종은 많은 화합물에서 전자를 제거하여 새로운 자유 라디칼로 전환하고 산화 연쇄 반응을 시작할 수 있습니다.

세포 구성 요소에 대한 자유 라디칼의 손상 효과. 1 - 단백질 파괴; 2 - 응급실 손상; 3 - 핵막 파괴 및 DNA 손상; 4 - 미토콘드리아 막의 파괴; 물과 이온이 세포 안으로 침투합니다.

CPE에서 슈퍼옥사이드의 형성. CPE로의 전자 "누출"은 조효소 Q의 참여로 전자 이동 중에 발생할 수 있습니다. 환원 시 유비퀴논은 세미퀴논 라디칼 음이온으로 전환됩니다. 이 라디칼은 O2와 비효소적으로 반응하여 초산화물 라디칼을 형성합니다.

대부분의 반응성 산소종은 전자가 CPE로 전달되는 동안, 주로 QH 2 탈수소효소 복합체가 기능하는 동안 형성됩니다. 이는 QH 2 에서 산소로의 전자의 비효소적 전달("누출")의 결과로 발생합니다(

사이토 크롬 산화 효소 (복합체 IV)가 참여하는 전자 전달 단계에서 Fe 및 Cu를 포함하고 중간 자유 라디칼을 방출하지 않고 O 2를 감소시키는 특수 활성 센터의 효소 존재로 인해 전자의 "누출"이 발생하지 않습니다.

식균 백혈구에서는 식균 작용 과정에서 산소 흡수와 활성 라디칼 형성이 증가합니다. 활성산소종은 NADPH 산화효소의 활성화 결과로 형성되며, 주로 원형질막 외부에 국한되어 활성산소종의 형성과 함께 소위 "호흡기 파열"이 시작됩니다.

활성 산소종의 독성 영향으로부터 신체를 보호하는 것은 모든 세포에 슈퍼옥사이드 디스뮤타제, 카탈라제, 글루타티온 퍼옥시다제 및 항산화제 작용과 같은 매우 특이적인 효소의 존재와 관련이 있습니다.

활성 산소 종의 폐기. 효소 항산화 시스템(카탈라제, 슈퍼옥사이드 디스뮤타제, 글루타티온 퍼옥시다제, 글루타티온 환원제). 프로세스 다이어그램, BIOROLLE, 프로세스 장소.

슈퍼옥사이드 디스뮤타제는 슈퍼옥사이드 음이온 라디칼의 불균일화 반응을 촉매합니다.
O2.- + O2.- = O2 + H2O2
반응 중에 과산화수소가 생성되어 SOD를 비활성화할 수 있으므로 과산화물 제거효소항상 과산화수소를 완전 중성 화합물로 신속하고 효율적으로 분해하는 스칼라제와 함께 "작동"합니다.

카탈라아제 (KF 1.11.1.6)– 과산화물 라디칼의 불균일화 반응의 결과로 형성된 과산화수소의 중화 반응을 촉매하는 헤모단백질:
2H2O2 = 2H2O + O2

글루타티온 과산화물은 효소가 과산화수소를 물로 환원시키는 반응뿐만 아니라 유기 과산화수소(ROOH)를 히드록시 유도체로 환원시키고 결과적으로 산화된 이황화물 형태 GS-SG로 전환되는 반응을 촉매합니다.
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH +H2O

글루타티온 퍼옥시다아제 H2O2뿐만 아니라 LPO가 활성화될 때 체내에서 생성되는 다양한 유기 지질 퍼옥실을 중화시킵니다.

글루타티온 환원효소 (KF 1.8.1.7)– 플라빈 아데닌 디뉴클레오타이드 보결 그룹을 가진 플라보단백질은 두 개의 동일한 하위 단위로 구성됩니다. 글루타티온 환원효소산화된 형태 GS-SG로부터 글루타티온 환원 반응을 촉매하며, 다른 모든 글루타티온 합성효소는 이를 사용합니다.
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2 GSH

이것은 모든 진핵생물의 전형적인 세포질 효소입니다. 글루타티온 전이효소는 다음과 같은 반응을 촉진합니다.
RX + GSH = HX + GS-SG

독성 물질 처리 시스템의 활용 단계. 활용 유형(FAPS, UDFGK와의 반응 예)

접합은 물질 중화의 두 번째 단계로, 이 동안 내인성 기원의 다른 분자 또는 그룹이 첫 번째 단계에서 형성된 작용기에 추가되어 친수성을 증가시키고 생체이물질의 독성을 감소시킵니다.

1. 접합 반응에서 전이효소의 참여

UDP-글루쿠로닐 전이효소.주로 ER에 위치한 유리딘 이인산염(UDP)-글루쿠로닐트랜스퍼라제는 미소체 산화 중에 형성된 물질 분자에 글루쿠론산 잔기를 추가합니다.

안에 일반적인 견해: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

설포트랜스퍼라제.세포질 설포트랜스퍼라제는 3"-포스포아데노신-5"-포스포설페이트(FAPS)의 황산 잔기(-SO3H)가 페놀, 알코올 또는 아미노산에 첨가되는 접합 반응을 촉매합니다.

일반적인 반응은 ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF입니다.

효소 설포트랜스퍼라제와 UDP-글루쿠로닐트랜스퍼라제는 생체이물질의 중화, 약물의 불활성화 및 내인성 생물학적 활성 화합물에 관여합니다.

글루타티온 전이효소. 글루타티온 트랜스퍼라제(GT)는 생체이물질의 중화 및 정상 대사산물과 약물의 불활성화에 관여하는 효소 중에서 특별한 위치를 차지합니다. 글루타티온 전이효소는 모든 조직에서 기능하며 일부 스테로이드 호르몬, 빌리루빈, 담즙산과 같은 자체 대사산물의 비활성화에 중요한 역할을 합니다. 세포에서 GT는 주로 세포질에 위치하지만 핵과 미토콘드리아에는 효소 변형이 있습니다. .

글루타티온은 트리펩타이드 Glu-Cys-Gly입니다(글루탐산 잔기는 라디칼의 카르복실기에 의해 시스테인에 부착됩니다). GT는 총 3000개를 초과하는 기질에 대해 광범위한 특이성을 가지고 있습니다. GT는 많은 소수성 물질과 결합하여 이를 비활성화하지만 극성 그룹을 가진 물질만 글루가티온의 참여로 화학적 변형을 겪습니다. 즉, 기질은 한편으로는 친전자성 중심(예: OH 그룹)을 갖고 다른 한편으로는 소수성 영역을 갖는 물질입니다. 중화, 즉 GT의 참여로 생체이물질의 화학적 변형은 세 가지 방법으로 수행될 수 있습니다. 다른 방법들:

기질 R과 글루타티온(GSH)의 접합에 의해: R + GSH → GSRH,

친핵성 치환의 결과: RX + GSH → GSR + HX,

유기 과산화물을 알코올로 환원: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O

반응에서: UN - 하이드로퍼옥사이드 그룹, GSSG - 산화된 글루타티온.

GT와 글루타티온이 참여하는 중화 시스템은 다양한 영향에 대한 신체의 저항 형성에 독특한 역할을 하며 세포의 가장 중요한 보호 메커니즘입니다. HT의 영향으로 일부 생체이물이 생물변환되는 동안 티오에스테르(RSG 접합체)가 형성되고, 이는 이후 메르캅탄으로 전환되며, 그 중에서 독성 생성물이 발견됩니다. 그러나 대부분의 생체이물질이 포함된 GSH 접합체는 원래 물질보다 반응성이 덜하고 친수성이 높기 때문에 독성이 적고 신체에서 제거하기가 더 쉽습니다.

소수성 중심을 가진 GT는 수많은 친유성 화합물을 비공유적으로 결합하여(물리적 중화) 세포막의 지질층으로 침투하는 것을 방지하고 세포 기능을 방해할 수 있습니다. 따라서 GT는 때때로 세포내 알부민이라고도 불립니다.

GT는 강한 전해질인 생체이물질을 공유결합으로 결합할 수 있습니다. 이러한 물질을 첨가하는 것은 GT에게는 "자살"이지만 세포에 대한 추가적인 보호 메커니즘입니다.

아세틸트랜스퍼라제, 메틸트랜스퍼라제

아세틸트랜스퍼라제는 접합 반응(예를 들어 설폰아미드 구성에서 아세틸-CoA에서 질소 그룹 -SO2NH2로 아세틸 잔기를 전달하는 것)을 촉매합니다. SAM이 참여하는 막 및 세포질 메틸트랜스퍼라제는 이물질의 -P=O, -NH2 및 SH 그룹을 메틸화합니다.

디올 형성에서 에폭시드 가수분해효소의 역할

일부 다른 효소도 중화의 두 번째 단계(접합 반응)에 참여합니다. 에폭사이드 가수분해효소(에폭사이드 히드라타제)는 1차 중화 단계에서 형성된 벤젠, 벤조피렌 및 기타 다환 탄화수소의 에폭사이드에 물을 첨가하여 디올로 전환시킵니다(그림 12-8). 마이크로솜 산화 중에 형성된 에폭시화물은 발암물질입니다. 이들은 화학적 활성이 높으며 DNA, RNA 및 단백질의 비효소적 알킬화 반응에 참여할 수 있습니다. 이러한 분자의 화학적 변형은 정상 세포를 종양 세포로 변성시킬 수 있습니다.

영양, 규범, 질소 균형, 마모 비율, 생리학적 단백질 최소량에서 단백질의 역할. 단백질 부족.

AA는 전체 질소의 거의 95%를 함유하고 있어 신체의 질소 균형을 유지해줍니다. 질소 균형- 음식을 통해 섭취한 질소량과 배설된 질소량의 차이. 공급된 질소의 양과 방출된 질소의 양이 같다면, 질소 균형.이 상태는 정상적인 영양을 섭취하는 건강한 사람에게서 발생합니다. 어린이와 환자의 경우 질소 균형은 긍정적일 수 있습니다(배설되는 것보다 유입되는 질소가 더 많음). 노화, 단식 및 심각한 질병 중에 부정적인 질소 균형 (질소 배설이 섭취보다 우세함)이 관찰됩니다. 단백질이 없는 식단을 사용하면 질소 균형이 마이너스가 됩니다. 질소 균형을 유지하는 데 필요한 식품 내 단백질의 최소량은 30-50g/cyt이며, 평균 신체 활동을 위한 최적의 양은 ~100-120g/일입니다.

합성이 복잡하고 신체에 비경제적인 아미노산은 분명히 음식에서 얻는 것이 더 유리합니다. 이러한 아미노산을 필수 아미노산이라고 합니다. 여기에는 페닐알라닌, 메티오닌, 트레오닌, 트립토판, 발린, 라이신, 류신, 이소류신이 포함됩니다.

두 가지 아미노산인 아르기닌과 히스티딘을 부분적으로 대체 가능하다고 합니다. - 티로신과 시스테인은 합성에 필수 아미노산이 필요하기 때문에 조건부로 대체 가능합니다. 티로신은 페닐알라닌으로부터 합성되며 시스테인을 형성하려면 메티오닌의 황 원자가 필요합니다.

나머지 아미노산은 세포 내에서 쉽게 합성되므로 비필수 아미노산이라고 합니다. 여기에는 글리신, 아스파르트산, 아스파라긴, 글루탐산, 글루타민, 시리즈, 프로가 포함됩니다.